銜接因子蛋白含pH域蛋白1抗體（APPL1）

英文名稱：Anti-APPL1?

中文名稱：銜接因子蛋白含pH域蛋白1抗體（APPL1）

抗體來源：兔子

克隆類型：多克隆

交叉反應：人類，小鼠，大鼠，狗，豬，牛，馬，兔子?

產品應用：WB=1:500-2000 ELISA=1:500-1000 IHC-P=1:400-800 IHC-F=1:400-800 ICC=1:100-500 IF=1:100-500（石蠟切片需做抗原修復）

尚未在其他應用程序中測試。

用戶終應確定合適稀釋濃度。

分  子 量：80kDa

細胞定位：細胞核 細胞漿 細胞膜

狀態：凍干或液體

濃度：1mg/ml

來源于：KLH conjugated synthetic peptide derived from human APPL1:101-200/709

亞型：IgG

純化方法：affinity purified by Protein A

儲存液：0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol.

?別    名：Adapter protein containing PH domain; Adaptor Protein Containing pH Domain; Adaptor protein containing pH domain PTB domain and leucine zipper motif 1; Adaptor protein containing pH domain PTB domain and leucine zipper motif; AKT2 INTERACTOR; APPL 1; APPL1; DCC interacting protein 13 alpha; DCC-interacting protein 13-alpha; DIP 13 alpha; DIP13 alpha; Dip13-alpha; DIP13alpha; DP13A_HUMAN; KIAA1428; PTB domain and leucine zipper motif 1; PTB Domain and Leucine Zipper Motif; Signaling adaptor protein DIP13alpha.

保存條件：在-20°C下保存一年。避免重復凍融循環。凍干抗體在室溫下至少穩定一個月，并在-20°C下保持一年以上。當在無菌pH7.4 0.01M PBS或抗體稀釋劑中重組時，抗體在2-4°C下至少穩定兩周。

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產品介紹

已顯示由該基因編碼的蛋白質參與細胞增殖的調節，以及脂聯素信號傳導和胰島素信號傳導途徑之間的串擾。編碼的蛋白質結合許多其他蛋白質，包括RAB5A，DCC，AKT2，PIK3CA，脂聯素受體和NuRD / MeCP1復合物的蛋白質。發現該蛋白質與內體膜相關，但可以通過EGF釋放并易位至細胞核。 [由RefSeq提供，2008年7月]

功能：
響應來自早期內體區室的細胞外信號調節細胞增殖所需。將Rab5與核信號轉導聯系起來。

亞基：
通過N-末端結構域結合RAB5A / Rab5。這種相互作用對于其募集到內體膜以及其在細胞增殖中的作用是*的。通過其PID結構域將DCC和無活性形式的AKT2的催化結構域結合。結合PIK3CA和NuRD / MeCP1復合物的亞基。與OCRL和INPP5B進行交互。

亞細胞定位：
早期內體膜;外周膜蛋白。核。注意=早期內體膜結合和核。在內化EGF后從內體膜釋放后易位到細胞核中。

組織特異性：
心臟，卵巢，胰腺和骨骼肌中含量很高。

翻譯后修改：
DNA損傷后磷酸化，可能是ATM或ATR。
PKA對Ser-410的磷酸化嚴重損害了與OCRL的結合。

相似：
包含1個PH域。
包含1個PID域。

重要注意事項：

本產品僅用于研究用途，不用于臨床治療或診斷應用。

?銜接因子蛋白含pH域磷酸酪氨酸結合域和亮氨酸拉鏈基元1抗體.
APPL1可調節脂聯素和胰島素信號，是細胞膜與細胞核之間重要的信息傳遞蛋白,同時也是細胞增殖所必需的蛋白，它有調節脂聯素在脂肪酸氧化和葡萄糖吸收中的作用，APPL1通過激酶通道來調節脂聯素的胰島素敏感效應。

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組織/細胞：大鼠卵巢組織; 4％多聚甲醛固定和石蠟包埋;
抗原修復：檸檬酸鹽緩沖液（0.01M，pH6.0），煮沸浴15分鐘; 用3％過氧化氫阻斷內源性過氧化物酶30分鐘; 在37℃下封閉緩沖液（正常山羊血清）20分鐘;
孵育：抗APPL1多克隆抗體，未綴合1：500，在4℃過夜，然后綴合至二抗和DAB染色

公司優勢：
1）質量：我司提供的的試劑為世界。
2）價格：價格實惠，量大從優。
4）服務：提供完整的售前、售后和售中服務。售后到底。

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